La plateforme de biologie structurale offre l’accès à plusieurs instruments scientifiques à la fine pointe de la technologie pour répondre aux questions de biologie structurale de la communauté scientifique.

Celle-ci comprend trois spectromètres de résonance magnétique (NMR) à haut champs (500 MHz, 600 MHz avec cryo-sonde et 700 MHz) contrôlés par les récentes consoles NEO de Bruker. Un instrument de BioSAXS (diffusion des rayons X aux petits angles) avec robotique pour le criblage à haut débit est aussi disponible. Cet instrument peut aisément être couplé à un système de chromatographie liquide pour les applications de SEC-SAXS.

D’autres instruments pour l’étude biophysique de molécules complémentent la plateforme de biologie structurale : un détecteur de mesure de la diffusion de la lumière sous multiples angles (SEC-MALS), un appareil de titrage calorimétrique isotherme (ITC) ainsi que plusieurs robots pour la préparation de plaques de cristallisation de biomolécules. Les utilisateurs ont aussi accès à un parc de postes informatiques pour l’analyse de données.

Du personnel qualifié est toujours disponible et s’occupera d’enseigner et d’accompagner les utilisateurs dans le but de maximiser la qualité des données obtenues à la Plateforme. Un service de consultation à la recherche et un service clé en main sont aussi disponibles sur demande.

Publications récentes associées aux instruments de la plateforme

• Ali et al. (2024), "Structural and functional characterization of the role of acetylation on the interactions of the human Atg8-family proteins with the autophagy receptor TP53INP2/DOR". Autophagy PMID: 38726830, DOI: 10.1080/15548627.2024.2353443.
• Petraccione et al. (2024), "An LIR motif in the Rift Valley fever virus NSs protein is critical for the interaction with LC3 family members and inhibition of autophagy". PLoS Pathog 20:e1012093. PMID: 38512999, DOI: 10.1371/journal.ppat.1012093.
• Lemay-Denis et al. (2023), "A conserved SH3-like fold in diverse putative proteins tetramerizes into an oxidoreductase providing an antimicrobial resistance phenotype". Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci 378:20220040. PMID:  36633286; DOI: 10.1098/rstb.2022.0040.
  
• Lussier-Price et al. (2022), "Zinc controls PML nuclear body formation through regulation of a paralog specific auto-inhibition in SUMO". Nucleic Acids Res 50:8331. PMID: 35871297; DOI: 10.1093/nar/gkac620.
• Kuttiyatveetil et al. (2022), "Crystal structures and functional analysis of the ZnF5-WWE1-WWE2 region of PARP13/ZAP define a new mode of engaging poly(ADP-ribose)". Cell Rep 41:111529. PMID: 36288691; DOI: 10.1016/j.celrep.2022.111529.
• Gopinathan Nair et al. (2022). "Unorthodox PCNA Binding by Chromatin Assembly Factor 1". Int J Mol Sci 23:11099. PMCID: PMC9570017; DOI: 10.3390/ijms231911099.
  
• Dagenais et al. (2021), "An integrative NMR-SAXS approach for structural determination of large RNAs defines the substrate-free state of a trans-cleaving Neurospora Varkud Satellite ribozyme", Nucleic Acids Res 49:11959. PMCID: PMC8599749; DOI: 10.1093/nar/gkab963.
• Manenda et al. (2020), "Structural analyses of the Group A flavin-dependent monooxygenase PieE reveal a sliding FAD cofactor conformation bridging OUT and IN conformations", J Biol Chem 295:4709. PMCID: PMC7136001; DOI: 10.1074/jbc.RA119.011212.
• Matsumoto et al. (2020), "Dynamic DNA-bound PCNA complexes co-ordinate Okazaki fragment synthesis, processing and ligation", J Mol Bio 432:166698. PMCID: PMC8727043; DOI: 10.1016/j.jmb.2020.10.032.

Reconnaissance de financement

Nous demandons que vous incluiez un paragraphe de remerciements dans vos publications suivant l’utilisation de la Plateforme de biologie structurale, qu’elles soient sujettes à des droits d’auteur ou non. Nous recommandons ce texte :

Et si l’espace est restreint, ce texte abrégé peut être utilisé :

Si la publication est en anglais, ces options sont toutes aussi valables :

ou